Модель молекулы белка своими руками

Добавил пользователь Владимир З.
Обновлено: 05.10.2024

Лайнус Полинг (слева). Калтех, 1939 г.

Атомы, связи, молекулы

Модель молекулы парацетамола — известного лекарства

Говорят, что если идеи учёного удостоились строчки в школьном учебнике, то он наверняка гений. Тогда Полинга можно назвать многократным гением, поскольку не одна и не две строчки, а значительная часть школьных учебников по химии — это именно те представления, которые он ввёл в науку. Конечно, тут некоторые подростки захотят Полинга проклясть: школьная химия не слишком популярна, и многие считают её сложноватой. Но могло быть гораздо хуже: скажем, метод молекулярных орбиталей, развитый Малликеном для описания молекул, точнее и полнее, но и понять его намного сложнее.

Ковалентные полярные связи в молекуле воды

Шкала электроотрицательности по Полингу — чем выше столбик, тем больше электроотрицательность

Гибридизация в разных молекулах

Клетки в форме полумесяца

Нормальные эритроциты и серповидная клетка

Полинга нередко называют и одним из основателей молекулярной биологии. Ведь он первым показал молекулярную природу известной болезни.

Серповидноклеточная анемия практически не встречается в России: это болезнь африканцев и выходцев из Африки. И это одна из самых распространённых наследственных болезней в мире. У таких больных уже в возрасте нескольких месяцев возникает не только анемия (малокровие), но и боли, частые инфекции, отёки, воспаления, проблемы с сердцем, лёгкими и суставами. Под микроскопом в крови больных видны красные клетки крови (эритроциты) странной формы: не обычные круглые диски с углублением в середине, а нечто изогнутое, действительно напоминающее серп или полумесяц.

Электрофорез гемоглобина. 1 — гемоглобин здорового человека, 2 — гемоглобин больного человека, 3 — гемоглобин носителя болезни

Свернуть белок

Жёлтым цветом обозначены водородные связи, которые стабилизируют структуру

Задача о пространственной укладке молекул белков не полностью решена до сих пор. Однако Полингу с соавторами удалось сделать первый и, может быть, наиболее значительный шаг. Они нашли способы, которыми укладываются в пространстве отдельные кусочки белковых цепей — и оказалось, что эти способы встречаются в огромном количестве самых разных белков.

Во-первых, некоторые фрагменты белковой цепи скручиваются в спираль определённого вида — биохимики называют её α-спиралью. Так, например, в молекуле мышечного белка миоглобина есть восемь α-спиральных участков. Во-вторых, цепь белковой молекулы может быть уложена слоями, взаимодействующими между собой; они называются β-слоями. На рисунке изображены α-спирали в миоглобине и β-слои в молекуле фиброина — это белок шёлка и паутины 2 .

Идеи α-спирали и β-слоёв существовали ещё до Полинга. Но он впервые построил точные и корректные модели. Говорят, что моделирование α-спирали он проводил в 1948 году во время сильной простуды, от нечего делать рисуя молекулы на листе бумаги. Потом оставалось совершенствовать расчёты и уточнять детали, и главная статья о структуре белков была опубликована в 1951 году в день его пятидесятилетия.

Сразу после успеха с белками Полинг взялся за ДНК. Но здесь его модель оказалась неверной — к огромному облегчению всех, кто занимался структурой ДНК в те же годы. Говорят, что Уотсон и Крик (будущие открыватели двойной спирали), узнав об ошибке Полинга, на радостях пошли в бар и пропустили по стаканчику: теперь у них был шанс успеть первыми. И действительно, до их основополагающего открытия оставались считанные месяцы.

Зловредные паулингисты

Удивительно, но с именем американца Полинга связана одна из печальных и бесславных страниц в истории нашей отечественной науки.

Лайнус Полинг с моделью молекулы. Фото: Oregon State University Libraries

Всем известен разгром советской генетики, который начался в 1948 году и продолжался многие годы. Но была не столь известная попытка устроить нечто подобное и в химии — и тут внезапно подвернулась переведённая на русский язык книга Полинга.

Две возможные структуры бензола

И вот этот несложный, но наглядный подход вызвал гнев советских философов (хотя, казалось бы, какое им дело до химии. ). Что это такое — рисование структур, которые в действительности не существуют?! Это же безобразие, наука должна быть про то, что можно увидеть глазами и пощупать руками!

Стенограмма Всесоюзного совещания 1951 года

К счастью, последствия были не столь катастрофическими, как в генетике. Во-первых, советские идеологи не так сильно были заинтересованы в масштабном разгроме. Во-вторых, большинство академиков-химиков повело себя достойно: не имея возможности игнорировать идеологическую кампанию, они сделали всё, чтобы спустить её на тормозах. Были увольнения, но не было ни арестов и тюремных сроков, ни прекращения научных исследований — даже идеи Полинга продолжали использоваться, просто под другим названием и без ссылки на него.

На лекции. Фото: Universal History Archive

Против бомбы

Полинг на демонстрации против ядерных испытаний

Лайнус Полинг и король Швеции Густав VI, церемония вручения Нобелевской премии, Стокгольм, Швеция, 1954 г.

Грузите витамины бочками

Обложка одной из книг Полинга о витамине С

Огромные дозы витамина С? Несколько граммов в день, в десятки раз больше принятых норм? Отлично! Это (с обычной своей страстью говорил Полинг) поможет вам избежать простуд, сердечно-сосудистых проблем, а заодно и рака. Ну и, понятное дело, поможет выздороветь, если вы всё-таки ухитрились заболеть.

Ава Полинг. Фото: Oregon State University Libraries

Впрочем, сам Полинг, много лет употреблявший витамин С в огромных дозах, прожил 93 года и до глубокой старости чувствовал себя великолепно. А вот его жена Ава, которую он очень любил, умерла в 78 лет от рака желудка после нескольких лет борьбы с болезнью (лечилась она, разумеется, витамином С). Впрочем, Полинг считал, что её, может быть, удалось бы спасти, если бы она начала принимать витамин раньше.

1 Заметим: даже те цвета, которые многие поколения химиков используют в условных моделях молекул (чёрный для атомов углерода, белый для водорода, красный для кислорода, синий для азота, и так далее), восходят именно к Полингу и его соавторам.

Вы здесь: Главная → Каталог → КАБИНЕТ БИОЛОГИИ → Модели - аппликации → Модель-аппликация "Биосинтез белка"

1. Назначение пособия

Пособие предназначено для использования в качестве демонстрационного материала в средней общеобразовательной школе в курсе общей биологии на уроках по цитологии. Модель предназначена для рассмотрения процесса биосинтеза белка в динамике.

2. Устройство пособия

Пособие включает в себя 26 карточек с изображениями рибосомы и молекул, принимающих участие в биосинтезе белка, а также 16 таблиц генетического кода, используемых учителем и учащимися в ходе работы с моделью.

Карточка с изображением рибосомы – 1 шт. (№ А9)
Карточки с изображением участков молекулы ДНК – 4 шт. (№ А1-А4)
Карточки с изображениями участков молекулы и-РНК – 4шт. (№ А5-А8)
Карточки с изображением т-РНК – 6 шт. (№ А10-А15)
Карточки с изображением аминокислот – 11 шт. (№ А16-А21)
Таблица генетического кода – 16 шт.
Схема сборки модели

3. Методика работы с моделью

Прикрепить к доске карточки, изображающие ДНК. Модель ДНК можно собирать в разной последовательности 1-2-3-4, или, например 3-1-4-2 (Рассмотрим данный вариант). В зависимости от этого будет варьировать последовательность аминокислот в модели белка.
Прикрепить к доске карточки № А1-А4, изображающие участок молекулы ДНК (ГЦТ-ГАЦ-АЦГ и др.) . Объяснить учащимся, что это одна из цепей двуспиральной молекулы ДНК. Спросить у них, почему этот участок не может соответствовать молекуле РНК (присутствует тимин).
Произвести процесс транскрипции и-РНК по принципу комплементарности азотистых оснований, подбирая соответствующие триплеты. Получится цепочка и-РНК: ЦГА ЦУГ УГЦ (карточки № А5-А8).
Прикрепить к доске карточку, изображающую органоид рибосому (№ А9).
И-РНК прикрепить к рибосоме в горизонтальном положении так, чтобы первый триплет азотистых оснований, обозначенный стрелкой, находился над левой половиной рибосомы, а второй триплет - над правой. Остальная часть и-РНК должна находиться вне рибосомы с правой стороны. Следует обратить внимание учащихся на то, что в рибосоме одновременно может находиться только два триплета - 6 азотистых оснований и-РНК.
Показать учащимся, каким образом и-РНК может перемещаться в рибосоме, продвигаясь каждый раз на три азотистых основания влево, как показано стрелкой.
Вернуть и-РНК в исходное положение, совместив первые два триплета с рибосомой.
Вокруг рибосомы, на некотором расстоянии от нее разместить на доске карточки с изображением т-РНК (6 штук, карточки № А10-А15). Спросить учащихся о т-РНК, ее строении, значении в биосинтезе белка, об участке "антикодон". Вокруг карточек с т-РНК хаотично разместить карточки с изображением аминокислот (№ А16-А21).
Постепенно подобрать к каждой т-РНК свою аминокислоту. Для этого используют таблицу генетического кода. Пример: триплет ЦГА в и-РНК кодирует аминокислоту аргинин (арг). Этому триплету и-РНК комплементарен антикодон т-РНК ГЦУ. Таким образом, аминокислоту аргинин принесет в рибосому т-РНК с антикодоном ГЦУ.
Второй триплет в и-РНК ЦУГ, что кодирует аминокислоту лейцин. Вторая т-РНК с аминокислотой лейцин (лей) будет иметь антикодон ГАЦ.
Переместить первые две т-РНК, соединенные с аминокислотами, на рибосому, совмещая кодоны и-РНК с антикодонами т-РНК. Обратить внимание учащихся на то, что в рибосоме одновременно может находиться только две т-РНК, и, следовательно, две аминокислоты. С помощью ферментов рибосом между двумя аминокислотами образуется химическая связь. Как только эта реакция произошла, аминокислоты связаны между собой, первая т-РНК освобождается и покидает рибосому.
Убрать первую т-РНК из рибосомы и поместить ее на прежнее место. Вторая т-РНК удерживает зарождающийся белок из двух аминокислот. В это время и-РНК вместе со второй т-РНК, которая несет две связанные аминокислоты, перемещается влево на три азотистых основания. Первый триплет и-РНК (ЦГА) выходит за пределы рибосомы. Второй триплет оказывается в левой части рибосомы. Вместе с ним в левую часть перемещается вторая т-РНК с двумя аминокислотами (арг-лей). В правой части рибосомы оказывается новый триплет (УГЦ), а под ним - свободное место для новой т-РНК. Кодон УГЦ кодирует аминокислоту цистеин (цис). Эту аминокислоту принесет т-РНК с антикодоном АЦГ. Когда она займет свое место в рибосоме, между лейцином и цистеином образуется химическая связь (арг-лей-цис). После этого вторая т-РНК уйдет из левой половины рибосомы, а третья т-РНК будет удерживать белок из трех аминокислот. Затем и-РНК переместиться еще на один триплет влево вместе с третьей т-РНК и цепочкой из трех аминокислот. Цикл повторится сначала.
Длину участка молекулы ДНК и и-РНК можно изменять в зависимости от пожеланий учителя.

4. Теория вопроса

Биосинтез белка происходит на рибосомах с участием и-РНК и т-РНК, которые образуются в ядре на молекуле ДНК как на матрице

Хотя молекулы ДНК не принимают непосредственного участия в биосинтезе белка на рибосомах, они играют в этом процессе ключевую роль. В них закодирована генетическая информация о последовательности аминокислот в молекулах белка.

В ядре на молекулах ДНК по принципу комплементарности азотистых оснований образуются молекулы РНК:

Азотистые основания ДНК Азотистые основания и-РНК
А У
Т А
Г Ц
Ц Г

Этот процесс образования РНК на одной из цепей молекулы ДНК называется транскрипцией.

Во время транскрипции двуспиральная молекула ДНК раскручивается на небольшом участке, и там синтезируется РНК. Потом РНК отходит от участка молекулы ДНК, и ДНК опять скручивается в двойную спираль. Молекулы РНК выходят из ядра в цитоплазму. В цитоплазме находятся рибосомы.

Рибосома - это органоид клетки, где происходит биосинтез белка. Рибосомы находятся в цитоплазме всех клеток: и эукариот, и прокариот. Во всех живых клетках они имеют сходное строение.

В них есть участок, где присоединяется длинная молекула и-РНК. Каждая молекула и-РНК соответствует одному гену, т.е. копирует небольшой участок молекулы ДНК, который отвечает за синтез одной молекулы белка.

Молекулы и-РНК соединяются с рибосомами в строго определенном месте. В составе рибосомы одновременно может находиться только маленький участок и-РНК. Он соответствует шести азотистым основаниям (См. схему сборки модели).

Молекулы и-РНК длинные, в их составе может быть несколько сотен азотистых оснований. Последовательность азотистых оснований кодирует последовательность аминокислот в белке. Кодирование происходит одинаково у всех живых организмов. Каждые три азотистых основания кодируют одну аминокислоту. Это свойство генетического кода - триплетность. Молекула и-РНК постепенно вся пройдет через рибосому, каждый раз продвигаясь на 3 азотистых основания, и вся информация, которая в ней закодирована, будет считана.

Расшифровка генетической информации в рибосоме происходит с помощью молекул т-РНК. По сравнению с и-РНК, это небольшие молекулы. Они тоже образуются в ядре на ДНК как на матрице на специальных участках. Из ядра молекулы т-РНК выходят в цитоплазму к рибосомам. В отличие от и-РНК, эти молекулы имеют нелинейную форму. Они свернуты в пространстве и похожи на трилистник клевера. На модели они имеют следующее изображение:

Известно 61 вид молекул т-РНК. Они отличаются друг от друга тройкой азотистых оснований на самой вершине молекулы. Это очень важный участок т-РНК. С помощью него т-РНК находит свое место в рибосоме. Этот участок называется антикодон. Любая т-РНК только тогда займет свое место в рибосоме, когда ее антикодон будет комплементарен генетическому коду и-РНК (См. схему сборки модели).

В рибосоме одновременно находится два триплета и-РНК, следовательно, к рибосоме сразу могут прикрепляться две молекулы т-РНК. Расположены они очень близко друг к другу, почти соприкасаются.

Главная функция т-РНК - принести аминокислоты в рибосому. Из аминокислот в рибосоме синтезируется белок.

Взаимосвязь т-РНК с аминокислотами происходит в цитоплазме вне рибосомы. Аминокислота присоединяется к концевому участку т-РНК. Эта реакция очень специфична. Один вид т-РНК может связать аминокислоту только определенного вида. Пример из демонстрационного пособия: антикодон т-РНК ГЦУ, это соответствует кодону ЦГА в и-РНК, а, следовательно, аминокислоте - аргинину (арг) (см. таблицу генетического кода). Т-РНК с аргинином займет свое место в рибосоме, когда в соответствующем участке и-РНК в рибосоме будет триплет азотистых оснований - ЦГА.

Две т-РНК, с соответствующими аминокислотами, занимают свое место в рибосоме (см. схему сборки рибосомы). Аминокислоты, принесенные ими, находятся очень близко друг к другу, и ферменты, входящие в состав рибосом, соединяют их химической связью. Образуется маленькая белковая молекула, состоящая всего из двух аминокислот. Затем первая т-РНК освобождается и уходит в цитоплазму, где она опять может присоединить к себе соответствующую аминокислоту. Вторая т-РНК удерживает в это время синтезируемую молекулу белка. В этот момент и-РНК вместе со второй т-РНК и синтезируемой молекулой белка передвигается на три азотистых основания влево, согласно стрелке на схеме. Вторая т-РНК занимает в рибосоме место первой. Место второй т-РНК оказывается свободным, но здесь уже другой триплет азотистых оснований в молекуле и-РНК. Чтобы третья т-РНК с соответствующей аминокислотой заняла свое место в рибосоме, у нее должен быть комплементарный антикодон.

Процесс будет продолжаться до тех пор, пока не считается вся информация с и-РНК. Весь процесс происходит в рибосоме и называется трансляцией. Почему? Язык кодирования в последовательности азотистых оснований переводится на другой язык - последовательности аминокислот.

Какой процесс в ядре предшествует биосинтезу белка?
Роль рибосом в биосинтезе белка?
В чем значение и-РНК в биосинтезе белка?
Какова функция т-РНК в биосинтезе белка?
6. Правила хранения

Хранить модель следует в сухом отапливаемом помещении, при температуре около 15-250С и влажности не более 80%.

Модель представляет собой увеличенную молекулу белка из группы глобулинов.

Модель отображает третичную структуру белка – глобулу, в виде толстого жгута, скрученного в клубок. Небольшая часть жгута, имитирующего нить аминокислот, вырезана. На этом участке можно рассмотреть вторичную структуру белка в виде спирали. Между витками вставлен округлый диск красного цвета - гем.

Высота модели не менее 23 см.

Тел/факс: (495) 789-46-84
Режим работы: пн-пт: с 9.30-18.00

111394, Москва, ул. Перовская, д.65
Режим работы: пн-пт: с 9.00-18.00

ОГРН: 1197746122111

ИНН: 7720453705

КПП: 772001001

Юридический адрес: 111394, г. Москва, ул. Перовская, д.65, этаж 1, офис 112

Фактический адрес: 111394, г. Москва, ул. Перовская, д.65, этаж 1, офис 112

Генеральный директор: Родзевич Андрей Викторович, действующий на основании Устава

У чёные Института Битсона по исследованию рака применили метод точной рентгенографии для создания первой в мире трёхмерной модели белка c-Cbl. Этот белок, по мнению ученых, играет ключевую роль в защите организма от онкологических заболеваний. Белок c-Cbl выполняет функцию регуляции в процессе размножения клеток. Если в организме этот белок находится в пассивном состоянии, то начинается неуправляемый процесс усиленного деления клеток, что может привести к развитию раковых заболеваний. При обследовании людей, больных лейкемией были обнаружены различные дефекты в структуре белка c-Cbl.

Метод лечения, который сможет искусственно активизировать белок c-Cbl, станет прорывом в лечении раковых заболеваний. Данный белок, находясь в активизированном состоянии, может соединяться с клеточными рецепторами, что служит началом прекращения деления клеток. Белок c-Cbl, находясь в пассивном состоянии, не может соединяться с клеточными рецепторами. В клетках здорового организма клеточный рецептор регулирует процесс деления клеток, являясь своеобразным комплексным сигналом. Но в больном организме раковые клетки не реагируют на данный сигнал, что ведет к неуправляемому процессу деления злокачественных клеток и росту их количества.

Доктор Денни Хуань отметил, что изучение строения белка c-Cbl, точное описание его структуры очень важны для науки и медицины.

Создание трёхмерной модели белка c-Cbl вносит большой вклад в разработку методов лечения рака, а так же способствует созданию новых фармакологических препаратов для борьбы с этим заболеванием.

Читайте также: